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Die richtige Antwort ist D. In den Leberzellen wird die Glukokinase-Aktivität von einem GK-regulierenden Protein gehemmt. Die für Glukose sepzifische Glukokinase (GK) findet sich nur im Leberparenchym und den pankreatischen β-Zellen vor, wo es die Funktionen der Hexokinase (HK) übernimmt. Im Vergleich zur Hexokinasehat die GK einen viel höheren Km-Wert für Glukose und wirkt optimal bei Blutzuckerspiegeln > 5 µM.wird die GK nicht von Glukose-6-Phosphat (G6P) gehemmt. Daher sind weder die Leber- noch die β-Zellen bei G6P-Akkumulation einer Feedback-Hemmung unterworfen .wird die GK-Aktivität in Leberzellen (nicht im Pankreas) von einem GK-regulierenden Protein (GKRP) gehemmt, das mit Glukose um die Bindung an GK konkurriert.Die GK ist das einzige Enzym, das bei hohen Konzentrationen auf einen Anstieg der Glukosekonzentration reagiert. Bei hoher Glukosekonzentration in Leber und Pankreas kommt es zur Synthese von Glykogen, der Speicherform von Glukose. Weil der Km-Wert der GK für Glukose (etwa 10 µM) deutlich höher ist als der normale Blutzuckerspiegel (etwa 5 µM), führt ein Anstieg der Glukosekonzentration zum proportionalen Anstieg der Glukose-Phosphorylierungs-Rate durch die GK und umgekehrt zu einer Regulierung der Substratkonzentration. Daher gilt:Die GK ist das Mengen-limitierende Enzym für die Glukoseaufnahme in Leberzellen. In der Leber findet nur bei stark erhöhtem Blutzuckerspiegel in signifikantem Umfang eine Glykolyse statt.In der pankreatischen β-Zelle kommt es bei einem Anstieg der Glukosekonzentration unmittelbar nach der Freisetzung von Insulin zur vermehrten Nutzung und Oxidation von Glukose. Die GK in der pankreatischen β-Zelle wird auch als Glukosesensor (Glucostat) der Insulinsekretion bezeichnet.
